Амінокислоти Амінокислоти


НазваАмінокислоти Амінокислоти
Дата конвертації13.03.2013
Розмір445 b.
ТипПрезентации





Білки - це складні високомолекулярні азотвмісні з'єднання, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. До складу білків входить 20 основних амінокислот.



Амінокислоти

  • Амінокислоти

  • До складу білків входять -амінокислоти, тобто такі, в яких аміногрупа розташована біля другого атома С. Між аміно- і карбоксильною групами знаходиться тільки один -С атом. В процесах обміну речовин утворюються і інші види амінокислот.

  • Наприклад, -аміномасляна кислота (ГАМК) - є медіатором центральної нервової системи.



  • Відомо 20 -амінокислот, які генетично кодуються, і декілька їх похідних, що утворюються шляхом ферментативної модифікації. Загальну формулу -амінокислоти можна зобразити так:

  • де R- вуглеводневий радикал. Радикал може бути аліфатичний або циклічний, містити різні функціональні групи. Одна із двадцяти -амінокислот (пролін) є не аміно-, а імінокислотою, тому що її атом азоту входить до складу циклу.



  • Пептидний зв'язок. Пептиди

  • Амінокислоти здатні до конденсації при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи - іншої:Утворена сполука називається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид.



Біологічні функції білків:

  • пластична (структурна)

  • каталітична (ферментативна)

  • транспортна (транспортують живильні речовини, О2 і СО2, мінеральні, лікарські речовини, гормони, вітаміни)

  • захисна (імунна, буферна, гемостатична)

  • регуляторна (гормони білково-пептидної природи)

  • енергетична

  • механічна (скорочення м'язів і ін.)



4 види структури білка

  • Первинна - вказує на види амінокислот, їх кількість в даній молекулі білка і послідовність їх чергування. Має тільки пептидні зв'язки. Визначається по здатності деяких речовин (2,4 динітрофторбензол, фенілізотіоціанат, ферменти екзопептидази) специфічно приєднуватися до кінцевих амінокислот пептидного ланцюга.

  • Вторинна - форма поліпептидного ланцюга, що регулярно повторюється, в просторі. Це спіраль (глобулярні білки) і βконфігурація (фібрілярні білки). Стабілізується водневими (частково дисульфідними) зв'язками. Ковалентний зв'язок: пептидний і дисульфідний

  • Визначається спектрофотометричним методом.



Первинна



Вторинна



Третинна - вказує на форму білкової молекули (глобули, клубочки).

  • Третинна - вказує на форму білкової молекули (глобули, клубочки).

  • Стабілізується водневими, дисульфідними, а також іонними (між полярними амінокислотами), гідрофобними (між аполярними амінокислотами). Визначається методом рентгеноструктурного аналізу.

  • Четвертинна - мають тільки білки, які складаються з декількох поліпептидних ланцюгів з третинною структурою (протомерів). Молекулу такого білка називають олігомером. Протомери зв'язані водневими, іонними зв'язками (рідше - ковалентними).

  • Приклад гемоглобін - складається з 2 - і 2 ланцюгів, сполучених з 4 молекулами гему.



Третинна



Укладка молекули міоглобіну така компактна, що всередині може розміститись лише чотири молекули води.



Четвертинна



  • Доменні білки - це регулярно повторюючісь глобули, утворені одним поліпептидним ланцюгом. Мають окремі імуноглобуліни. Ці структури також визначаються рентгеноструктурним аналізом.



Физико-хімічні властивості білків

  • молекулярна маса

  • розчинність

  • амфотерність

  • електричний заряд, ізоелектрична точка

  • здатність до осадження



Молекулярна маса білків знаходиться в межах від 5000 до декількох мільйонів. Визначається методом седиментації (за швидкістю осадження в ультрацентрифузі), фільтрацією гелю, електрофорезом.

  • Молекулярна маса білків знаходиться в межах від 5000 до декількох мільйонів. Визначається методом седиментації (за швидкістю осадження в ультрацентрифузі), фільтрацією гелю, електрофорезом.

  • Розчинність (гідрофільність).

  • У молекул білка на поверхні є вільні іоногенні групи (-СООН -NH2, - SH) амінокислот лізину, аргініну, глутамінової, аспарагінової кислот, цистеїну і ін. При розчиненні у воді вони утворюють іони, які притягають диполі води. Така орієнтація Н2О навколо молекул білка називається гідратною оболонкою.



Стабільність молекул білка в розчині визначається:

  • Стабільність молекул білка в розчині визначається:

  • Зарядом молекул білка

  • Гідратною оболонкою

  • Заряд білкових молекул залежить від співвідношення вільних - СООН і NH2 - груп ( тобто кислих і лужних амінокислот) і від рН середовища.

  • Такий стан білка, при якому він не має заряду, називається ізоелектричним станом. рН середовища, при якому білок електронейтральний, називається ізоелектричною точкою білка. При цьому білок нестабільний в розчині, легко випадає в осад. Ізоелектрична точка кислих білків (більше за СООН - груп) знаходиться при рН менше 7,0, а лужних - при рН більше 7,0. Білки крові кислі, а рН крові 7,36 - 7,40, тому вони мають негативний заряд.

  • Для альбумінів це рН - 4,7

  • Для глобулінів - рН - 6,5

  • При рН нижче за ізоелектричну точку білок набуває заряд «+». При рН вище за ізоелектричну точку - заряд «-».



Буферна функція білків означає, що білки здатні підтримувати рН середовища, тобто нейтралізувати надлишок кислоти і лугу. Така властивість білків, коли вони можуть проявляти в кислому середовищі властивості лугу, а в лужній властивості кислоти називається амфотерністю.

  • Буферна функція білків означає, що білки здатні підтримувати рН середовища, тобто нейтралізувати надлишок кислоти і лугу. Така властивість білків, коли вони можуть проявляти в кислому середовищі властивості лугу, а в лужній властивості кислоти називається амфотерністю.



Осадження

  • Осадження

  • 1. Оборотнє

  • 2. Необоротнє

  • Приклад оборотного осадження: висолювання (осадження високими концентраціями нейтральних солей сульфату амонію (NH4)2SO4, NaCl і ін. При цьому відбувається конкуренція між молекулами білка і солі за воду.

  • Білок від солі можна відокремити методом діалізу (використовують напівпроникну оболонку, через яку проходять тільки молекули солі).



Осадження

  • Осадження

  • Необоротне осадження - денатурація. Відбувається при дії високої температури, сильних кислот, солей важких металів, алкалоїдів, ультразвуку, радіації, високого тиску. При цьому білок втрачає свою нативну структуру, (окрім первинної), біологічні властивості.



Осадження

  • Осадження

  • Денатурація використовується в медичній практиці:

  • При визначенні білка в сечі (осадження кислотами), при стерилізації інструментів, перев'язувального матеріалу, хірургічного одягу (температура, тиск), білок використовують як антидот при отруєнні солями важких металів (молоко, білок яєць), алкалоїдні реактиви використовуються як терпкі засоби при захворюваннях шлунку, кишечника, опіках і т.д.



Класифікація білків

  • За фізико-хімічними властивостями

  • За формою: фібрилярні і глобулярні

  • За розчинністю: гідрофобні і гідрофільні

  • За зарядом: катіонні, аніонні, нейтральні

  • За походженням: рослинного, мікробного і тваринного походження

  • За функцією: 1) ферменти, 2) гормони, 3) скоротливі

  • За хімічною структурою: прості (апопротеїни) і складні (голопротеїни).

























































Схожі:

Амінокислоти Амінокислоти icon1. Амінокислоти зустрічаються в живих організмах Амінокислоти зустрічаються в живих організмах
За допомогою пептидного зв’язку з амінокислотних залишків побудовані молекули білків
Амінокислоти Амінокислоти iconБілки – це складні сполуки (біополімери), до складу молекул яких входять атоми Карбону, Гідрогену, Оксигену та Нітрогену (іноді Сульфуру), мономерами яких є амінокислоти. Білки
Карбону, Гідрогену, Оксигену та Нітрогену (іноді Сульфуру), мономерами яких є амінокислоти
Амінокислоти Амінокислоти iconАмінокислоти. Пептиди. Білки

Амінокислоти Амінокислоти iconАмінокислоти. Пептиди. Білки

Амінокислоти Амінокислоти iconНаукові експерименти, які проводилися в 50-х роках ХХ ст., показали, що на ранній стадії розвитку землі при спалахах блискавок з води та газів утворилися амінокислоти основа живої матерії
Хх ст., показали, що на ранній стадії розвитку землі при спалахах блискавок з води та газів утворилися амінокислоти основа живої...
Амінокислоти Амінокислоти iconБілки – це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислоти. Білки – це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислоти
Білки це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислоти
Амінокислоти Амінокислоти iconТема лекції: “фізіологія травлення
Ендопептидази (трипсин, хімотрипсин, елестаза) розщеплюють внутрішньопептидні зв‘язки білків, утворюючи пептиди і амінокислоти
Амінокислоти Амінокислоти iconТипи генетичних хвороб людини
Поломка гена у 12 хромосомі, який кодує фермент, що відповідає за один з етапів перетворення амінокислоти фенілаланіну
Амінокислоти Амінокислоти iconТема лекції: травлення, його типи І функції. Роль порожнини рота в травленні
Ендопептидази (трипсин, хімотрипсин, елестаза) розщеплюють внутрішньопептидні зв‘язки білків, утворюючи пептиди і амінокислоти
Амінокислоти Амінокислоти iconКофеїн Кофеїн
Таурин похідне амінокислоти цистеїну. Необхідний для нормального функціонування нервової, імунної системи. У достатній кількості...

Додайте кнопку на своєму сайті:
dok.znaimo.com.ua


База даних захищена авторським правом ©dok.znaimo.com.ua 2013
звернутися до адміністрації
dok.znaimo.com.ua
Головна сторінка