Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах


НазваСклад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах
Дата конвертації01.08.2013
Розмір445 b.
ТипПрезентации



Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах

  • Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах

  • Для кожної тканини (органа) характерний свій якісний та кількісний склад білків, що обумовлює функціональні особливості кожної тканини;

  • Метаболічні шляхи в різних тканинах дуже схожі, тому існує небагато тканиноспецифічних ферментів (наприклад, кисла фосфатаза передміхурової залози, орнітинкар-бамоїлтрансфераза й гістидаза печінки);

  • Більш специфічним для тканин є співвідношення різних ферментів та ізоферментів.



За міжнародну одиницю активності приймається кількість ферменту, здатну перетворити один мікромоль (мкмоль) субстрату за 1 хв у стандартних умовах. Міжнародні одиниці кількості ферменту позначаються символом Е (U). 1 Е (U) = 1 мкмоль/хв = 16,67 нмоль/с.

  • За міжнародну одиницю активності приймається кількість ферменту, здатну перетворити один мікромоль (мкмоль) субстрату за 1 хв у стандартних умовах. Міжнародні одиниці кількості ферменту позначаються символом Е (U). 1 Е (U) = 1 мкмоль/хв = 16,67 нмоль/с.

  • Питома активність ферменту дорівнює його масі (у міліграмах), яка здатна перетворити 1 мкмоль субстрату за 1 хв у стандартних умовах, і виражається в мкмоль/(хв • мг) білка.

  • Рекомендовано також нову одиницю каталітичної активності — катал (символ — кат), що являє собою кількість ферменту, здатну здійснити перетворення 1 моля субстрату за 1 с у стандартних умовах (кат = моль/с). Виходячи з цього, 1 Е (1 U) = 16,67 нкат.

  • У перерахунку на 1 л біологічного матеріалу активність ферменту виражають в Е/л, (U/L), кат/л = моль/(с • л).

  • Якщо активність ферменту виражена в мккат/л, а її потрібно виразити в Е/л (U/L), треба скористатися формулою:

  • Е/л (U/L) = мккат/л • 60.

  • Наприклад, якщо активність лужної фосфатази 1,9 мккат/л, то в міжнародних одиницях вона дорівнюватиме 1,9 мккат/л-60 = 114 Е/л (U/L).

  • Якщо активність ферменту виражена в Е/л (мкмольДхв • л)), а її треба виразити в ммольДгод • л), треба значення Е/л помножити на коефіцієнт 0,06.



Майже всі ферменти організму функціонують ввсередині клітини. Незначна їх кількість присутня в крові внаслідок нормального клітинного відновлення. При ушкодженні клітин, пов'язаному з різними захворюваннями, вивільняється велика кількість ферментів, їх концентрація в крові спочатку зростає, а потім поступово зменшується в результаті кліренсу (очищення).

  • Майже всі ферменти організму функціонують ввсередині клітини. Незначна їх кількість присутня в крові внаслідок нормального клітинного відновлення. При ушкодженні клітин, пов'язаному з різними захворюваннями, вивільняється велика кількість ферментів, їх концентрація в крові спочатку зростає, а потім поступово зменшується в результаті кліренсу (очищення).

  • Підвищення концентрації не завжди є результатом ушкодження тканин, можливі інші причини: посилене відновлення клітин; клітинна проліферація (наприклад, неоплазія); посилений синтез ферментів (індукція ферментів); знижений кліренс.

  • Визначення в сироватці крові активності ферментів з різною внутрішньоклітинною і органельною локалізацією (цитоплазматичних, мітохондріальних, лізосомальних, мембранних та ін.) дозволяє встановити ступінь ушкодження даного органа.









аспартатамінотрансфераза (AcAT),

  • аспартатамінотрансфераза (AcAT),

  • аланінамінотрансфераза (АлАТ),

  • глутаматдегідрогеназа (ГЛД),

  • лактатдегідрогеназа (ЛДГ),

  • креатинкіназа (КК),

  • лужна фосфатаза (ЛФ),

  • кисла фосфатаза (КФ),

  • альдолаза (АЛД),

  • холінестераза (ХЕ),

  • α-амілаза (AM),

  • ліпаза (ЛП),

  • аланінамінопептидаза (ААП),

  • глюкозо-6-фосфатаза,

  • γ-глутамілтрансфераза (ГЛТ),

  • аргіназа (Ар),

  • сорбітолдегідрогеназа (СД),

  • алкогольдегідрогеназа (АДГ)







  • [КФ 3.2.1.1.] N 12-32 г/(год× л); 0,58-1,97 мккат/л

  • Дія: гідролізує 1,4-α-глікозидні зв’язки крохмалю, глікогену і інших полімерів глюкози.

  • Основні джерела: підшлункова і слинні залози.

  • Ізоферменти: Слинний (С) тип, підшлунковий (П) тип

  • Підвищення активності: гострий панкреатит, кіста підшлункової залози, закупорка її протоку пухлиною, каменем або спайками спостерігається. Визначають у сироватці крові та частіше у свіжій сечі. У деяких випадках підвищення рівня α-амілази може бути наслідком ниркової недостатності, діабетичного ацидозу, запалення підшлункової залози на фоні перфорації пептичної виразки.

  • Зниження активності: при старінні, гострому та хронічному гепатиті, недостатності підшлункової залози, іноді при токсикозі вагітності; при некрозі підшлункової залози спостерігається різке падіння активності ферменту.

  • Рівень α-амілази в крові людини коливається в залежності від вживання їжі та часу доби. Через 2-З год після вживання їжі виявляється виражений підйом рівня ферменту в крові та сечі. Найбільш низькі показники α-амілази спостерігаються вночі та натще.



Аспартатамінотрансфераза (АсАТ) [КФ 2.6.1.1]. N 0,1-0,45 ммоль/(годл)

  • Аспартатамінотрансфераза (АсАТ) [КФ 2.6.1.1]. N 0,1-0,45 ммоль/(годл)

  • Дія: α –кетоглутарат + L-аспартат L-глутамат + оксалоацетат

  • Основні джерела: серцевий мяз, печінка, скелетна мускулатура, головний мозок, нирки.

  • Ізоферменти: мітохондріальна АсАТ (м-АсАТ) та цитозольна АсАТ (ц-АсАТ).

  • Активність АсАТ у серцевому м'язі майже в 10 000 разів вища, ніж у сироватці крові. В еритроцитах АсАТ у 10 разів більше, ніж у сироватці. Тому при визначенні активності амінотрансфераз остання не повинна мати навіть слідів гемолізу.



Аланінамінотрансфераза (АлАТ).

  • Аланінамінотрансфераза (АлАТ).

  • [КФ 2.6.1.2.]. N 0,1-0,68 ммоль/(годл)

  • Дія: α–кетоглутарат + аланін L-глутамат + піровиноградна кислота

  • Основні джерела: печінка, підшлункова залоза, серце, скелетна мускулатура, нирки.

  • Ізоферменти: мітохондріальна АлАТ (м-АлАТ) та цитозольна АлАТ (ц-АлАТ).

  • У печінці активність АлАТ у кілька тисяч разів вища, ніж у сироватці крові.



  • Підвищення активності амінотрансфераз у сироватці крові відзначено при цілому ряді захворювань, особливо при ураженні органів і тканин, багатих на ферменти,— печінки та міокарда.

  • Нерідко підвищення активності АсАТ передує появі типових ознак інфаркту на електрокардіограмі. Вважають, що існує тісна кореляція між розмірами осередків некрозу й показниками активності АсАТ у сироватці крові.

  • Деякі дослідники наголошують на прогностичній цінності визначення активності АсАТ: якщо після 3—4-го дня захворювання активність АсАТ у сироватці крові не знижується, то прогноз поганий.

  • При стенокардії активність АсАТ, як правило, залишається в межах норми. Тому диференційно-діагностичне значення мають і негативні результати проби, що дозволяють у сумнівних випадках з більшою впевненістю виключити інфаркт міокарда.

  • При захворюваннях печінки в першу чергу і значно в порівнянні з АсАТ змінюється активність АлАТ.



Підвищення активності АлАТ. Особливо різко зростає активність АлАТ у сироватці крові при інфекційному гепатиті. Вона фіксується вже в інкубаційному періоді захворювання, що має велике діагностичне значення.

  • Підвищення активності АлАТ. Особливо різко зростає активність АлАТ у сироватці крові при інфекційному гепатиті. Вона фіксується вже в інкубаційному періоді захворювання, що має велике діагностичне значення.

  • Підвищення активності АлАТ при гострому інфаркті міокарда не настільки різке порівняно зі зміною активності АсАТ. Тому одночасне визначення активності обох сироваткових амінотрансфераз є дуже цінним діагностичним тестом.

  • У нормі співвідношення активностей АсАТ/АлАТ (коефіцієнт де Рітіса) дорівнює 1,33±0,42. У хворих на інфекційний гепатит відбувається зниження коефіцієнта, а при гострому інфаркті міокарда величина цього коефіцієнта, навпаки, різко зростає.

  • Слід пам'ятати, що активність АлАТ і АсАТ зростає у хворих, що приймали препарати із вмістом піридоксальфосфату.



Фосфатазами називають ферменти, що каталізують відщеплення фосфорної кислоти від органічних сполук. Фосфатази розділяють на фосфодіестерази І (лужна фосфатаза (ЛФ), оптимум рН = 8,6...10,1) і фосфомоноестерази II (кисла фосфатаза (КФ), оптимум рН = 4,6...6,2).

  • Фосфатазами називають ферменти, що каталізують відщеплення фосфорної кислоти від органічних сполук. Фосфатази розділяють на фосфодіестерази І (лужна фосфатаза (ЛФ), оптимум рН = 8,6...10,1) і фосфомоноестерази II (кисла фосфатаза (КФ), оптимум рН = 4,6...6,2).



Лужна фосфатаза (ЛФ)

  • Лужна фосфатаза (ЛФ)

  • [КФ 3.1.3.1.] N 0,5-1,3 ммоль/(год л).

  • Дія: фосфогідролазамоноефірів ортофосфорної кислоти. Гідролізує різні синтетичні субстрати при оптимумі рН=10.

  • Основні джерела: міститься у кістковій тканині, паренхімі та стінках жовчних проток печінки, проксимальних відділах звитих канальців нирок, передміхуровій залозі, лактуючій молочній залозі, клітинах слизової оболонки кишечника, плаценті. Особливо багато її в кістках, які ростуть (фермент міститься в мембранах остеобластів), жовчі та плаценті. Локалізуючись у клітинній мембрані, фермент підключається до процесу транспортування біологічно важливих сполук.

  • Активність ЛФ виявлено в більшості біологічних рідин, включаючи сечу, екскременти, жовч, слину, молоко й лімфу. У плазмі крові дітей вона в 1,5—3,0 рази вища, ніж у крові дорослих, за рахунок кісткового ізоферменту.

  • ЛФ — гетерогенний фермент, що включає окремі ізозими, кожен з яких зосереджений у певному органі.

  • В організмі людини три гени кодують біосинтез ізоферментів: один — печінковий, кістковий і нирковий ізоферменти, другий — кишковий ізофермент і третій — плацентарну ЛФ.

  • Вважають, що існує ще й четвертий ген, який кодує синтез зародкової ЛФ і локалізується в тонкій кишці плоду приблизно до 30 тижнів вагітності. Ще один ізофермент ЛФ визначено в жировій тканині.



  • За нормою в дорослих людей у плазмі (сироватці) крові виявляється лише ЛФ печінкового походження. У дітей у сироватці крові міститься значна кількість кісткової ЛФ; у невеликій кількості вона може зустрічатися в юнаків до 25 років. Після закінчення формування скелету присутність цього ізоферменту в сироватці крові в значній кількості свідчить про наявність в організмі доброякісних чи злоякісних пухлин, а в невеликій — про наявність деструктивних змін у тканинах кістково-суглобової системи.

  • У 20 % людей (частіше тих, що мають І й III групи крові) у сироватці крові є кишкова ЛФ, кількість якої зростає при дієті з великою кількістю жирів. У другій половині вагітності в сироватці крові з'являється ЛФ плацентарного походження.

  • Останнім часом особливу увагу онкологів привертають ізоферменти ЛФ, що використовуються як маркери онкологічних захворювань: плацентарний, плацентарноподібний, Нагао, Касахара. їх можна знайти як у злоякісних пухлинах, так і в сироватці крові.

  • Отже, в діагностиці розрізняють печінкову, кісткову, кишкову, плацентарну, плацентарноподібну, холестатичну, ниркову ЛФ, ізофермент «Реган» (виявляється в 1/6 онкологічних хворих та 1/3 хворих з підвищенням активності ЛФ).

  • Особливості ізоферментного складу ЛФ полягають у тому, що окремі її ізозими знаходяться в окремому, цілком визначеному органі (тоді як усі ізоферменти ЛДГ можуть бути зосереджені в будь-якому органі, хоча й у різних співвідношеннях).



Підвищення активності ЛФ у сироватці крові не завжди дозволяє з достатнім ступенем вірогідності скласти уявлення про органотипову патологію.

  • Підвищення активності ЛФ у сироватці крові не завжди дозволяє з достатнім ступенем вірогідності скласти уявлення про органотипову патологію.

  • Активність ЛФ сироватки крові часто зростає при обструктивних захворюваннях печінки, холестазі, гепатиті, явищах гепатотоксичності, хвороби Педжета, остеомаляції, новоутвореннях печінки та кісток.

  • Низька активність ЛФ відмічена при гепатолентикулярній дегенерації Коновалова-Вільсона. Застосування гіполіпідемічних препаратів (зокрема клофібрату) також інгібує активність ЛФ.



Кисла фосфатаза (КФ)

  • Кисла фосфатаза (КФ)

  • [КФ 3.1.3.2.] N 0,025-0,12 ммоль/(год л).

  • Дія: фосфогідролаза моноефірів ортофосфорної кислоти. Гідролізує різні синтетичні субстрати при оптимумі рН= 4,6-6,2.

  • Ізоформи: представлена трьома різновидами ізоферментів — II, III і IV.

  • КФ II виявляє оптимальну дію при рН = 4,6.

  • Основні джерела: Найбагатшим джерелом цього лізосомального ферменту є передміхурова залоза (КФ ІІ), фосфатазна активність якої приблизно в 1000 разів перевищує активність цього ферменту в кістковій тканині, печінці, селезінці, нирках і еритроцитах. У плазмі крові практично здорових людей вона постійно виявляється після досягнення статевої зрілості.

  • КФ II передміхурової залози незворотно інактивується спиртом, ацетоном, уретаном, тартратом, чим вона й відрізняється від інших КФ, які є в крові.



  • КФ III (оптимум активності при рН = 3,4 - 4,4) знаходиться в печінці та інших паренхіматозних органах, КФ IV (оптимум активності при рН = 5,2 - 6,2) — в еритроцитах і тромбоцитах.

  • Оскільки еритроцити містять помітні кількості КФ, гемолізовані зразки крові зовсім не придатні для діагностичного визначення простатичного ферменту (навіть за відсутності помітного гемолізу існує ймовірність потрапляння еритроцитарної фосфатази в плазму крові).



КФ [2.3.2.2],

  • КФ [2.3.2.2],

  • N чоловіки: 250-1767 нмоль/(сл) або 15-106 МО, жінки: 167-1100 нмоль/(сл) або 10-66 МО

  • Дія: каталізує перенесення L-γ-глутамілового залишку з L-γ-глутаміл-n-нітроаніліду на гліцилгліцин

  • Основні джерела: печінка

  • Значне підвищення активності спостерігається при захворюваннях печінки та внутріш-ньопечінкових жовчовивідних шляхів з явищами обтурації (обтураційна жовтяниця різного генезу, гепатити, пухлини печінки й метастази в печінку).

  • Помірне підвищення — при алкогольній інтоксикації та хронічному алкоголізмі, гострому панкреатиті, ураженнях паренхіми нирок, отруєннях гепатотропними отрутами.



КФ [2.7.3.2],

  • КФ [2.7.3.2],

  • N 0,152-0,305 ммоль/(годл)

  • Дія: каталізує зворотній перенос фосфатного залишку між АТФ і креатином з утворенням АДФ і креатинфосфату.

  • Основні джерела: міокард, скелетні м’язи, язик, селезінка, діафрагма, нирки, легені, печінка.

  • Ізоферменти: мозковий тип (КК-ВВ) – І тип. серцевий тип (КК-МВ) – ІІ тип, м’язовий тип (КК-ММ) – ІІІ тип.



Фізіологічне підвищення активності креатинкінази (КК) виявлено в сироватці крові: у новонароджених (невелике), у породіль у перші дні після пологів, при фізичному навантаженні.

  • Фізіологічне підвищення активності креатинкінази (КК) виявлено в сироватці крові: у новонароджених (невелике), у породіль у перші дні після пологів, при фізичному навантаженні.

  • Значне підвищення — при інфаркті міокарда, дистрофії м'язів, травматичних ушкодженнях м'язів (роздробленнях), шоку й недостатності кровообігу.

  • Помірне підвищення — при інфаркті міокарда (дрібно-осередковий), обмеженому ушкодженні скелетних м'язів, судомах, гіпотиреозі, алкоголізмі, розладі мозкового кровообігу, травмах мозку, гострому психічному стані.

  • Диференційно-діагностичне значення визначення активності КК можна підсилити розділенням ізоферментів. Так, виявлення МВ-ізоферменту свідчить про ураження міокарда, ВВ — головного мозку, а також гладеньких м'язів травного каналу і сечовидільного тракту. Ізофермент ВВ може помірно зростати при злоякісних новоутвореннях бронхів, простати й молочної залози. Враховуючи більш широкий діапазон змін КК — ВВ, можна сказати, що специфічність цього ферменту не така значна, як КК — MB.

  • Певне значення має визначення ізоферментного спектра при розмежуванні інсульту та інфаркту міокарда, інфаркту легені.



  • КФ [1.1.1.27]

  • N 220-1100 нмоль/(сл) або 0,8-4,0мкмоль/(годмл).

  • ЛДГ – тетрамер, складається із 2-ох типів субодиниць – Н і М. Субодиниці Н синтезуються в тканинах з переважанням в них аеробних процесів, субодиниці М – анаеробних.

  • Дія: зворотнє перетворення лактату в піруват.

  • Основні джерела (в порядку зниження) нирки-скелетні м’язи-підшлункова залоза-селезінка-печінка-плацента. Вона присутня також у еритроцитах, лейкоцитах і тромбоцитах крові.

  • Ізоферменти: ЛДГ1(НННН), ЛДГ2 (НННМ), ЛДГ3 (ННММ), ЛДГ4 (НМММ), ЛДГ5(ММММ).

  • Ізоферменти ЛДГ1 (Н4) і ЛДГ2 (Н3М1) переважають в еритроцитах, лейкоцитах, міокарді, нирках; ЛДГ4 і ЛДГ5 – у печінці, скелетних мязах, неопластичних тканинах; ЛДГ3 – лімфоїдна тканина, тромбоцити, пухлини.



Значне підвищення активності ЛДГ в сироватці крові встановлено при інфаркті міокарда (поширеному), гострому вірусному гепатиті, анемії, лейкозах, гемолітичному стані, інфекційному мононуклеозі, нефропатії, гострих масивних ураженнях скелетних м'язів.

  • Значне підвищення активності ЛДГ в сироватці крові встановлено при інфаркті міокарда (поширеному), гострому вірусному гепатиті, анемії, лейкозах, гемолітичному стані, інфекційному мононуклеозі, нефропатії, гострих масивних ураженнях скелетних м'язів.

  • Помірне підвищення — при хронічних ураженнях печінки, цирозах у стадії загострення, панкреатиті, пневмонії, інфаркті міокарда, інфаркті нирки, легень, мозку, злоякісних новоутвореннях, прогресуючій м'язовій дистрофії.

  • Слід зазначити, що будь-яка тканинна деструкція супроводжується збільшенням активності ЛДГ в сироватці, при цьому ступінь гіперферментемії залежить від глибини й поширеності процесу.



Органна специфічність цього ферментного тесту значно зростає при визначенні ізоферментів. Збільшення вмісту ЛДГ1 має велике значення при діагностиці інфаркту міокарда, ЛДГ2 та ЛДГ3 — гострого лейкозу, ЛДГ4 і ЛДГ5 — паренхіматозного ураження печінки, ЛДГ3 — ізофермент, активність якого зростає при багатьох злоякісних захворюваннях. Значної діагностичної цінності набуває визначення ізоферментного спектра ЛДГ при хронічних захворюваннях печінки — як критерій активності процесу. Так, вимірювання активності ЛДГ4 і ЛДГ3 виявилось надійнішим та інформа-тивнішим показником у цих випадках, ніж визначення активності амінотрансфераз та інших ферментів.

  • Органна специфічність цього ферментного тесту значно зростає при визначенні ізоферментів. Збільшення вмісту ЛДГ1 має велике значення при діагностиці інфаркту міокарда, ЛДГ2 та ЛДГ3 — гострого лейкозу, ЛДГ4 і ЛДГ5 — паренхіматозного ураження печінки, ЛДГ3 — ізофермент, активність якого зростає при багатьох злоякісних захворюваннях. Значної діагностичної цінності набуває визначення ізоферментного спектра ЛДГ при хронічних захворюваннях печінки — як критерій активності процесу. Так, вимірювання активності ЛДГ4 і ЛДГ3 виявилось надійнішим та інформа-тивнішим показником у цих випадках, ніж визначення активності амінотрансфераз та інших ферментів.

  • Заслуговує на увагу дослідження ізоферментів ЛДГ для оцінки вираженості структурних ушкоджень серцевого м'яза і печінки в групі захворювань з ураженням цих органів. Так, підвищення ЛДГ4 і ЛДГ5 у сироватці крові хворих на інфаркт міокарда, хронічну коронарну недостатність, міокардит свідчить про ступінь ураженості печінки («шокова», або «застійна», печінка), а збільшення ЛДГ1 і ЛДГ2 при гепатитах — про вираженість дистрофічних змін у міокарді.







N 0,4-30,1 мкмоль/(годл)

  • N 0,4-30,1 мкмоль/(годл)

  • Значне підвищення активності буває при гострому панкреатиті (майже в 200 разів порівняно з нормою). Рекомендується визначати активність ліпази паралельно з амілазою при ураженнях підшлункової залози. Гіперліпаземія триває довше, ніж амілаземія, тому може вважатися більш інформативним критерієм ступеня одужання. Широко застосовується в гастроентерологічній практиці для оцінки зовнішньосекреторної функції підшлункової залози.

  • Тріаду панкреатичних ферментів (амілазу, ліпазу, трипсин) визначають в дуоденальному вмісті після стимуляції секретином або панкреозиміном.

  • Помірне підвищення можливе при прориві виразки шлунка, перитонітах, ентеритах, пухлинному процесі, отруєннях наркотиками чи алкоголем.



Значне підвищення СД спостерігається при гострому інфекційному гепатиті (у 5—10 разів порівняно з нормою).

  • Значне підвищення СД спостерігається при гострому інфекційному гепатиті (у 5—10 разів порівняно з нормою).

  • Помірне підвищення — при токсичному гепатиті (медикаментозні гепатити, отруєння гепатотропними отрутами, блідою поганкою, алкоголем), загостреннях хронічного гепатиту, цирозу.

  • Визначення її активності має велике діагностичне значення при розмежуванні паренхіматозної та механічної жовтяниць.

  • Низькі значення активності СД у сироватці крові трапляються в нормі і при неускладненій запальним процесом механічній жовтяниці. Різке збільшення кількості ферменту при гострому гепатиті забезпечує цьому ферментному показникові високу надійність та інформативність порівняно з іншими ферментами, які застосовують із цією метою (лужна фосфатаза, 5-нуклеотидаза та ін.).

  • Важливим є ще й той факт, що при інфаркті міокарда, захворюваннях нирок, простати і скелетних м'язів рівень активності СД у сироватці крові практично не змінюється. Тому підвищення активності ферменту характерне переважно для ураження паренхіми печінки. Як ранній діагностичний критерій СД поступається АлАТ, малопридатний цей фермент і для оцінки ступеня одужання внаслідок швидкої нормалізації показників. У зв'язку з цим СД найчастіше використовується з диференційно-діагностичною метою при захворюваннях гепатобіліарної системи.





Значне підвищення активності викликають хронічний пієлонефрит у фазі порушення азотовидільної функції, хронічний нефрит у термінальній фазі, нефротичний синдром, зумовлений амілоїдозом нирок і тромбозом ниркових вен.

  • Значне підвищення активності викликають хронічний пієлонефрит у фазі порушення азотовидільної функції, хронічний нефрит у термінальній фазі, нефротичний синдром, зумовлений амілоїдозом нирок і тромбозом ниркових вен.

  • Помірне підвищення — хронічний нефрит з ізольованим сечовим синдромом без порушення азотовиділювальної функції, залишкові явища гострого нефриту, панкреатит.



Дія: каталізує розриви пептидних зв'язків з NH2-вільного кінця, яким є аланін.

  • Дія: каталізує розриви пептидних зв'язків з NH2-вільного кінця, яким є аланін.

  • Основні джерела: кіркова речовина нирок

  • Ізоферменти: у печінці — ААП1, підшлунковій залозі — ААП2, нирках — ААП3; ізоформи ААП4 і ААП5 є у різних відділах кишечника. Вони відрізняються електрофоретичною рухливістю.

  • У сироватці крові здорової людини виявлено лише один ізофермент ААП з найвищою електрофоретичною рухливістю — ААГІ1. Сеча здорової людини містить ізофермент ААП3, який локалізується в проксимальних відділах ниркових канальців. При ураженні нирок цей ізофермент з'являється в сироватці крові. Спостереження за динамікою ізоферментних спектрів у сироватці крові та сечі хворих дозволяє оцінити активність патологічного процесу в нирках, ступінь захворювання та ефективність проведеного лікування. Тому визначення ізоферментних спектрів ААП доцільно включати до комплексного обстеження хворих.



Схожі:

Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconСклад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах

Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconКлінчна ензимологія Ензимодіагностика
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconЗахворювання суглобів Диференціальний діагноз при суглобовому синдромі Проф. Масик О. М
Клінічний симтомокомплекс, обумовлений ураженням анатомічних структур суглоба і периартикулярних тканини при різноманітних захворюваннях...
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconФункціональні методи дослідження серцево- судинної системи екг при патологічних станах серцево-судинної системи
Гіпертрофія серця це компенсаторна пристосувальна реакція міокарда яка проявляється збільшенням маси серцевого м'яза
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconФункціональні методи дослідження серцево- судинної системи екг при патологічних станах серцево-судинної системи
Гіпертрофія серця це компенсаторна пристосувальна реакція міокарда яка проявляється збільшенням маси серцевого м'яза
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconРозчином називають дво- або багатокомпонентну гомогенну систему, склад якої може безперервно змінюватись у межах, визначених розчинністю
Хімічні компоненти, при змішуванні яких утворюється розчин та які можна виділити з нього у чистому вигляді, називають
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconУнаслідок взаємодії тіл може змінюватись їхня швидкість, а тіла можуть деформуватися. Унаслідок взаємодії тіл може змінюватись їхня швидкість, а тіла можуть деформуватися
Унаслідок взаємодії тіл може змінюватись їхня швидкість, а тіла можуть деформуватися
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconКлініко-фармацевтичні підходи до вибору лікарських засобів при невідкладних станах Невідкладна допомога при отруєнні алкоголем
Клініко-фармацевтичні підходи до вибору лікарських засобів при невідкладних станах
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconПлан лекції особливі випадки приготування водних розчинів
Всі рідкі лікарські форми є вільними всебічно-дисперсними системами, у яких лікарські речовини рівномірно розподілені в рідкому дисперсійному...
Склад ферментів та їх тканинний розподіл постійні і можуть змінюватись при різних патологічних станах iconУгода про розподіл продукції Угода про розподіл продукції
Угода про розподіл продукції може бути двосторонньою чи багатосторонньою, тобто її учасниками можуть бути декілька інвесторів, за...

Додайте кнопку на своєму сайті:
dok.znaimo.com.ua


База даних захищена авторським правом ©dok.znaimo.com.ua 2013
звернутися до адміністрації
dok.znaimo.com.ua
Головна сторінка